Welche Wirkung hat Zitronensaft auf ein rohes Ei?

Wenn einem rohen Ei Zitronensaft zugesetzt wird, führt der saure Charakter des Safts dazu, dass die Proteine ​​im Eiweiß gerinnen und das Eigelb fest wird. Denn durch die Säure entfalten sich die Proteinmoleküle und bilden neue Bindungen untereinander, wodurch eine feste Struktur entsteht. Der Vorgang ähnelt dem, wenn ein Ei in der Hitze gekocht wird, aber der Zitronensaft sorgt für ein saures Milieu anstelle von Hitze. Diese Reaktion wird auch Proteindenaturierung genannt.

Der chemische Prozess, der bei der Zugabe von Zitronensaft zu einem rohen Ei abläuft, lässt sich wie folgt erklären:

- Der Zitronensaft enthält Zitronensäure, eine schwache organische Säure.

- Die Säuremoleküle dissoziieren im Wasser und setzen Wasserstoffionen (H+) und Citrationen (C6H5O7-) frei.

- Die Wasserstoffionen reagieren mit den Aminosäuren in den Eiweißproteinen, wodurch diese positiv geladen werden.

- Die positiv geladenen Aminosäuren stoßen sich dann gegenseitig ab, wodurch sich die Proteinmoleküle entfalten und unorganisiert werden.

- Während sich die Proteinmoleküle entfalten, setzen sie ihre hydrophoben (wasserhassenden) Seitenketten dem Wasser aus.

- Die hydrophoben Seitenketten der Proteinmoleküle interagieren miteinander, bilden neue Bindungen und erzeugen eine feste, geronnene Struktur.

Dieser Prozess der Proteindenaturierung ist auch für Veränderungen in der Textur, dem Aussehen und dem Geschmack von Eiern beim Kochen verantwortlich. Wenn beispielsweise ein Ei gebraten wird, führt die Hitze dazu, dass die Proteine ​​im Eiweiß gerinnen und das Eigelb fest wird, während sich der Geschmack des Eies aufgrund chemischer Reaktionen zwischen den Proteinen und dem Zucker verändert.